陕西师范大学杨鹏教授团队 JACS：α-螺旋介导的蛋白粘附

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探索生物大分子在界面上的有序排列和聚合，有助于理解基于蛋白质的界面粘附机制，提高蛋白质基材料性能。在蛋白质粘附的界面模型中，β-折叠堆积和由此产生的淀粉样蛋白聚集被认为是驱动界面粘附的决定性因素。例如，藤壶通过以β-折叠为主的类淀粉样蛋白结构牢固地粘附在珊瑚礁或船舶表面。然而，粘附相关的β-折叠结构，是与界面结合前就预先形成的，还是无规卷曲/α-螺旋中的柔性蛋白链附着在界面上之后，才转化而成的，其机理尚未可知。

图1 通过α-螺旋介导的界面粘附模型

近期，陕西师范大学化学与化工学院生物表界面与智能大分子杨鹏教授团队提出了α-螺旋介导的蛋白质界面粘附模型（图1）。作者以含有约60% α-螺旋结构的牛血清白蛋白（BSA）为模型蛋白，通过分子动力学模拟和实验，追踪二硫键被还原的BSA（rBSA）在固液界面（SLI）的自组装过程（图2，3），证明了在蛋白质粘附过程中，β-折叠的堆积并不是预先在溶液中形成，而是通过蛋白质的α-螺旋结构介导界面吸附，随后在界面处α-螺旋结构转变为β-折叠堆积（图4）。该研究证明了淀粉样蛋白粘附性与蛋白质二级结构之间的关系，提出了三个先前未被认识到的发现：（1）淀粉样蛋白质的界面粘附首先由吸附的具有α-螺旋结构的蛋白质链提供，并进一步得到分子间二硫键重组的协助；（2）具有高含量α-螺旋结构的蛋白质可以提供强大的界面粘附，但随着α-螺旋向β-折叠在界面上逐渐转变，界面粘附力显示出减弱趋势（图4）；（3）利用这种α-螺旋介导的蛋白质界面粘附，可在几乎任意材料表面制备含有单层或数层淀粉样蛋白质纳米薄膜。其强大的粘附力在修饰低表面能材料方面显示出巨大潜力（图5）。这项研究挑战了经典以β-sheet为主的粘附途径，提出了α-螺旋介导的蛋白质界面粘附模型，为解决淀粉样蛋白相关的生物粘附问题提供了前所未有的线索，有望推动创新生物医学、生物技术和先进材料系统的发展。该工作以“α‑Helix-Mediated Protein Adhesion”为题发表在《J Am Chem Soc》上（J Am Chem Soc 2023）。文章第一作者是陕西师范大学博士生张颖颖博士和博士后刘永春博士，通讯作者为陕西师范大学的杨鹏教授和任浩副研究员。该研究得到国家自然科学基金委的支持。

图2 rBSA 在云母表面自组装行为的分子动力学模拟

图3 rBSA在固液界面上的自组装

图4 具有不同二级结构的蛋白质纳米膜的粘附性能

图5 纳米膜的粘附模型及稳定性测试

该研究是团队近期在蛋白粘附机制方面的最新进展，从全新的角度解析了折叠蛋白质在界面上的粘附过程。该研究为蛋白质介导的生物粘附提供了理论依据，对阿尔茨海默症机理、船舶防污和微生物防治等领域的研究提供了重要参考。文章中建立的高度可控的蛋白质粘附模型为在多种固体表面构建具有可调分子层和稳定界面粘附的蛋白质纳米膜提供了新策略，在生物界面、先进材料技术等应用领域具有重要的参考价值。

原文链接：

https://doi.org/10.1021/jacs.3c03581

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